As protenas so formadas por aminocidos

AMINOCIDOS

Aminocidos (aa)

unidades monomricas das protenas

+ de 300 aa natureza, mas, apenas 20 L- -aa em protenas mamferos

* prolina= iminocido
protena = sequncia linear especfica de aa
Seqncias determinam funo nica.

Estrutura protica

Estrutura das Protenas

Quatro nveis estruturais

Primria
Secundria Terciria Quaternria

Estrutura Primria
a seqncia de aminocidos existentes na molcula de uma protena. o nvel de estrutura mais simples a partir do qual todos os outros derivam.

Estrutura Primria
Ligao covalente Seqncia diferente = protena diferente.

Estrutura Secundria
a disposio espacial que adquire a espinha dorsal da cadeia polipeptdica.

Alfa-hlice

Follha pregueada

Estrutura Secundria
A -hlice mantida pelas pontes de H que se formam entre tomos de duas ligaes peptdicas prximas.

-Hlice mostrando o esqueleto do peptdio

Estrutura Secundria
A folha pregueada mantida por ligaes de H que se dispem perpendicularmente `a espinha dorsal.

Exemplos de protenas contendo diferentes propores e arranjos de elementos estruturais secundrios

Hemoglobina

Lisozima

Triose Fosfato Isomerase

Estrutura Terciria
Resulta de dobras na estrutura da protena estabilizadas por interaes entre os radicais dos aminocidos.

Ligaes e interaes que mantm a Estrutura Terciria

Ligaes inicas ou salinas
Ligaes hidrofbicas Ligaes de hidrognio Ligaes covalentes Foras de Van der Waals

Ligaes Inicas
Ocorrem entre grupos eletricamente carregados Atrao eletrosttica entre grupamentos com cargas opostas

Ligaes Hidrofbicas
So estabelecidas entre radicais de aminocidos apolares. Estes radicais se aproximam e repelem gua.

Protenas em soluo

Ligaes de Hidrognio
Ocorrem pela atrao um tomo de hidrognio e outro elemento mais eletronegativo geralmente

oxignio ou nitrognio.

Ligaes Covalentes
Unem tomos formando molculas durveis e resistentes

Ocorre quando tomos compartilham eltrons

Exemplo de ligao covalente presente na estrutura terciria

Foras de Van der Waals

Foras de atrao inespecficas entre molculas de baixa polaridade Distncia entre os centros atmicos deve ser inferior a 0,5nm A especificidade surge quando um grande nmero deste tipo de ligao ocorre simultaneamente

Resumo das ligaes e interaes que mantm o enovelamento das protenas

Estrutura Quaternria
Refere-se ao modo pelo qual duas ou mais cadeias polipeptdicas interagem. Cada uma das cadeias apresenta os trs nveis estruturais citados. mantida principalmente por interaes inicas, ligaes de hidrognio e por interaes do tipo hidrofbico

subunidades Protena dimrica

Conformao nativa
Conformaes secundrias, tercirias e quaternrias

Desnaturao Protica

Desnaturao das protenas

Conceito Agentes Desnaturantes: Fsicos Qumicos Alteraes das propriedades de uma protena desnaturada

Desnaturao Protica
a alterao da estrutura da protena sem ruptura das ligaes peptdicas

Protena nativa Protena desnaturada

Desnaturao Protica

desnaturao

de

uma

protena

desorganizao

das

estruturas

quaternrias,

tercirias e secundrias.
Agentes

desnaturantes so os que provocam a

desorganizao.

Agentes Desnaturantes
Fsicos
Alteraes de temperatura Raio X Ultra-som Qumicos cidos e bases fortes Detergentes Uria Mercaptoetanol HS-CH2-CH2-OH

Desnaturao de protenas por alterao do pH do meio

Alteraes das propriedades proticas decorrentes da desnaturao

A protena desnaturada apresenta as seguintes alteraes: a) Biolgicas: perda de suas propriedades enzimticas, antignicas e hormonais; facilmente digeridas por enzimas hidrolticas. b) Fsicas: aumento da viscosidade; no podem ser cristalizadas ou autoorganizadas.

Alteraes das propriedades proticas decorrentes da desnaturao

c) Qumicas: maior reatividade: devido a exposio de grupos qumicos que estavam encobertos por estruturas; diminuio da solubilidade do PH e, conseqente precipitao.

Exemplos de situaes em que ocorre a desnaturao protica na Panificao e Confeitaria? Quando um creme de talha o que ocorreu? Por que adicionado limo na ambrosia? Por que a carne libera gua aps cozimento?

Escurecimento NoEnzimtico
CARBOIDRATOS pigmento castanho

Intensidade quant. e tipo de carboidratos; protenas e aa

Escurecimento No-Enzimtico

.Reaes
CARBONILA + grupamentos AMINA LIVRES
melanoidina DEGRADAO ACAR caramelo Degradao Oxidativa CIDO ASCRBICO +

GRUPAMENTOS AMINA OU CARBONILA

melanoidina

Escurecimento No-Enzimtico
DESEJVEL -produtos de confeitaria -panificao -assados -cerveja e outras bebidas -caf, amendoim INDESEJVEL -Produtos desidratados: Ovo e leite em p -pescado salgado seco -Sucos de fruta -cereais

O escurecimento no-enzimtico provoca: -Alteraes de cor -Alteraes no Aroma -Perda de aa - Digestibilidade protenas -Formao produtos txicos

CARAMELIZAO

Caramelizao
Aquecimento sacarose e acares redutores na ausncia de compostos nitrogenados Favorecida pela presena de cidos, bases e certos sais. Termlise desidratao ligaes duplas anis insaturados condensao anis polmeros

Caramelizao
Reao inica
Catlise cida (pH 2-4)
Catlise bsica (pH 9-10): > velocidade de reao

Caramelo polmeros contendo grupos OH, carbonilas, carboxilas, enlicos e fenlicos

Carga positiva em meio alcalino Carga negativa em meio cido

Caramelizao
Velocidade de formao caramelo aumenta:
temperatura

pH
umidade

Reao de Maillard

Reao de Maillard
Acar redutor + Grupos Amina (aa, peptdeos e prot.)melanoidina Aquecimento e armazenamento prolongado de produtos
INDESEJVEL -reduz digestibilidade da protena -inibe a ao de enzimas digestivas -destri nutrientes (aa e Ac. Ascrbico) -interfere metabolismo minerais DESEJVEL - Flavor -Cor Ex.: -assados (carne, po) -cerveja -doce de leite

Reao de Maillard
Fatores que afetam a velocidade da reao de Maillard
Temperatura (lenta a baixas t) pH (veloc. Mx pH 6,0-7,0, meio cido inibe) Atividade de gua Natureza carboidrato Natureza aminocido Sulfito

Reao de Maillard
Temperatura
Reao lenta a baixas temperaturas Cada aumento de 10C entre 40-70C duplica velocidade

pH
Meio cido inibe a reao (protonizao grupo NH2) Velocidade mxima: pH 6-7 * meio alcalino

Reao de Maillard
Para controlar a reao, quando possvel opta-se pela remoo dos acares redutores dos alimentos Ex.: remoo de glicose (ao enzimtica) de clara de ovo que ser desidratada.

Escurecimento Enzimtico

Escurecimento de Frutas, Vegetais, Cereais e Frutos do Mar

Catalisado pela enzima POLIFENOL OXIDASE (PPO)

Conseqncias Perdas econmicas Qualidade nutritiva

50% perdas de frutas tropicais no mundo

Alteraes de sabor

ma

banana

batata

Escurecimento de Frutas, Vegetais, Cereais e Frutos do Mar

Desejvel em alguns produtos Caf Ch

Cacau
Ameixa, figo e tamarindo secos

Ocorrncia
imediatamente aps a ruptura do tecido

Pode ocorrer em tecido intacto?

qdo respirao for inibida (armaz. atm. controlada) deficincia ac. Ascrbico tecido vegetal armazenamento a frio radiao ionizante

Enzima: polifenol oxidase (PPO)

Substrato: fenis Substrato secundrio: O2 Produto: Quinona
PPO fenol

Quinona Fenol O2

O- quinona
Condensao Reao com grupos amina e tiol
R N R
Amina Tiol Pigmento escuro

Reduo disponibilidade
Lisina, metionina, tiamina e outros aa essenciais

Mtodos de Controle
Abaixamento do PH ao sob a enzima Inativao trmica ao sob a enzima

Excluso/remoo substrato
oxignio: atm controlada, embalagem vcuo Adio de Subst. Redutoras (inibio enz. Ou preveno formao melanina)
c. Ascrbico, sulfito, tiis (cistena)

Mtodos de Controle
Abaixamento do PH ao sob a enzima
pH timo 6,0-7,0 Ph <= 4,0: inativao

Ex.:Adio de cido ctrico, mlico, ascrbico.

Mtodos de Controle
Tratamento trmico ao sob a enzima
Branqueamento
70-90C por curto perodo Considerar: Cozimento (textura e flavor) Algumas termoestveis

Preveno oxidao anterior

Mtodos de Controle
Substncias redutoras
Sulfito
Reduo ortoquinona

Formao de sulfoquinona
Inibio reversvel

Mtodos de Controle
Substncias redutoras
Compostos sulfidrila (-SH) ou tiis
combinam-se com quinonas = produtos estveis e incolores